Protéines - comment sont-elles fabriquées, quelles sont leurs propriétés?

Les protéines sont des composés organiques avec une structure chimique complexe et une grande variété. Ce sont des polymères constitués d'acides aminés, tandis que les acides aminés sont reliés les uns aux autres par des liaisons peptidiques. Le nombre d'acides aminés dans une protéine varie, parfois il atteint même 1000. Dans le corps humain, environ 65% est de l'eau, et 20% est une protéine, par conséquent, l'un des principaux composants du corps humain. Par quoi se caractérisent-ils? Comment peut-on les diviser ? Vérifiez-le!

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1. Que sont les protéines?

Les protéines (protéines) sont des biopolymères multimoléculaires constitués d'acides aminés liés entre eux par des liaisons peptidiques -CONH-. Ils se trouvent dans tous les organismes vivants et virus. Leur synthèse a lieu avec la participation de ribosomes - des organites cellulaires spéciaux.

2. Structure des protéines

La chaîne protéique synthétisée dans une seule cellule ressemble à un fil flottant librement en solution, qui peut prendre n'importe quelle forme (on l'appelle techniquement une boule aléatoire). Cependant, il subit le processus de repliement, à la suite duquel il crée une structure spatiale plus ou moins rigide, appelée structure ou conformation de la protéine native.

Habituellement, seules les molécules qui se sont repliées dans une telle structure peuvent jouer un rôle biochimique approprié pour une protéine donnée. Cependant, il existe des protéines sans structure tertiaire qui font exception à la règle.

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Compte tenu de l'échelle spatiale, la structure complète de la protéine peut être décrite à quatre niveaux:

  • structure protéique primaire (structure protéique primaire, séquence d'acides aminés) - l'ordre des acides aminés dans une chaîne polypeptidique;
  • structure secondaire de la protéine - disposition spatiale des fragments de chaînes polypeptidiques. Ces structures comprennent:
    • hélice alpha;
    • harmonica bêta;
    • virage bêta.
  • structure tertiaire de la protéine - la position mutuelle des éléments de la structure secondaire;
  • structure quaternaire des protéines - la position mutuelle des chaînes polypeptidiques et éventuellement des structures non protéiques (groupe prothétique) : sucres dans les glycoprotéines, lipides dans les lipoprotéines, acides nucléiques dans les nucléoprotéines, colorants dans les chromoprotéines et le reste de l'acide phosphorique dans les phosphoprotéines.

De quels éléments sont constituées les protéines ? Ceux-ci sont:

  • carbone (50-55%);
  • oxygène (19-24%);
  • azote (15-18%);
  • hydrogène (6-8%);
  • soufre (0,3-3%);
  • phosphore (0-0,5%).

Leur composition comprend parfois également des cations métalliques Zn2 +, Fe2 +, Mg2 +, Cu2 +, Co2 +, Mn2 + et bien d'autres. La composition mentionnée ci-dessus ne coïncide pas avec la composition des acides aminés. C'est parce que la plupart des protéines ont d'autres molécules attachées à leurs résidus d'acides aminés.

De plus, les sucres sont attachés et de nombreux composés organiques différents qui agissent comme coenzymes, ainsi que des ions métalliques peuvent être ajoutés par des liaisons hydrogène ou de manière covalente.

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3. Propriétés des protéines

Lorsque les protéines sont chauffées en solution ou à l'état solide, au-dessus d'une certaine température, elles subissent un processus de dénaturation (les fibres protéiques sont coupées en un seul morceau). Il s'agit d'un changement de structure, à la suite duquel la protéine cesse d'être biologiquement active. Un bon exemple de ceci est de faire bouillir ou de faire frire un œuf - dans ce cas, c'est le processus en cours.

Ceci est dû à la perte irréversible de la structure tertiaire ou quaternaire de la protéine. La dénaturation peut également se produire sous l'influence d'acides et de bases forts, de sels de métaux lourds, d'aldéhydes, d'alcools de faible poids moléculaire et de rayonnements. L'exception concerne les protéines simples qui peuvent subir le processus de renaturation (l'inverse de la dénaturation) après élimination du facteur qui conduit à la dénaturation.

Une petite fraction des protéines est dénaturée de façon permanente par une concentration plus élevée de sel dans la solution, mais le processus est généralement réversible, permettant de séparer et d'isoler les protéines.

En ce qui concerne la fusion, les protéines n'ont pas de température spécifique à laquelle cette réaction aurait lieu. Ce composé est généralement bien soluble dans l'eau. Les protéines qui n'ont pas cette propriété comprennent, entre autres protéines fibrillaires dans la peau, les cheveux (par exemple le collagène, l'élastine) ou les muscles (myosine).

Certaines protéines peuvent être solubles dans des bases ou des acides dilués, ou dans des solvants organiques. La solubilité d'une protéine est fortement influencée par la concentration de sels inorganiques dans la solution, où une faible concentration de sel affecte positivement la solubilité des protéines.

Cependant, si la concentration est plus élevée, l'enveloppe du solvate est endommagée, provoquant la chute des protéines hors de la solution. Dans ce processus, la structure de la protéine n'est pas endommagée, elle est donc réversible. Son nom est le processus de relargage des protéines.

L'hydratation est la capacité des protéines à lier les particules d'eau. Même si nous obtenons un échantillon de protéines sèches, il contiendra des molécules d'eau.

Les protéines jouent un rôle très important dans tous les processus biologiques. Ils prennent, entre autres participant à la catalyse de nombreux changements dans les systèmes biologiques, ils servent d'anticorps protecteurs, participent au transport de molécules et d'ions, et participent également à la transmission de l'influx nerveux en tant que protéines réceptrices.

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4. Division des protéines

Les protéines sont divisées en simples et complexes en raison de leur structure et de leur composition. Il convient de noter que ce n'est pas la seule division des protéines.

Les protéines simples (protéines) sont constituées uniquement d'acides aminés. Nous les divisons en:

  • protéines filamenteuses (collagènes, kératines, fibrinogène, fibroïne, élastine) ;
  • albumine;
  • myosine et actine;
  • globulines.

Protéines complexes (anciennement protéides) :

  • chromoprotéines;
  • nucléoprotéines;
  • les lipoprotéines;
  • glycoprotéines;
  • métalloprotéines.

5. Fonctions des protéines

Les protéines remplissent un certain nombre de fonctions vitales, notamment:

  • contrôle de la croissance et de la différenciation;
  • immunologique - immunoglobulines;
  • catalyse enzymatique;
  • transport - transferrine, hémoglobine;
  • contrôle de la perméabilité des membranes ;
  • mouvement ordonné - spasmes musculaires;
  • stockage - ferritine;
  • production et transmission de l'influx nerveux;
  • structure, structure du bâtiment;
  • adhérence cellulaire;
  • réglementaire;
  • cours des processus biochimiques.
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